HER2-Ab, HER2-ADC, HER2-ubitaAb, HER2-ubitaADC 및 해당 R65A/Q70A 변이체를 포함한 모든 HER2 표적 구조체는 HER2-ECD-Fc에 대해 매우 높고 유사한 결합 친화도(K D < 0.001 nM)를 나타냈으며, 이는 RSPO2 FU 도메인 융합이나 MMAE 접합이 HER2 인식에 눈에 띄는 영향을 미치지 않았음을 시사한다( 그림 S20A ). 반면, 강력한 E3 리가제 결합은 HER2-ubitaAb, HER2-ubitaADC 및 RSPO2-FU 도메인-Fc에서만 관찰되었다. 구체적으로, 세 가지 구조체 모두 RNF43-ECD-Fc에 대해 분석법의 검출 한계 미만(K D < 0.001 nM)의 친화도로 결합했으며, ZNRF3-ECD-Fc에 대해서는 유사한 나노몰 친화도(HER2-ubitaAb의 경우 K D = 3.09 nM, HER2-ubitaADC의 경우 3.31 nM, RSPO2-FU 도메인-Fc의 경우 2.42 nM)로 결합했습니다. 대조적으로, HER2-ubitaAb R65A/Q70A 와 HER2-ubitaADC R65A/Q70A 는 RNF43-ECD-Fc 또는 ZNRF3-ECD-Fc에 대한 결합이 검출되지 않았습니다( 그림 S20 A). 이러한 결과들을 종합해 보면, ubitaAb 및 ubitaADC 형식은 완전한 RSPO2 FU 도메인을 통해 RNF43/ZNRF3에 선택적으로 관여하면서도 높은 친화도의 HER2 결합을 유지하며, 이는 EGFR 표적 시스템에서 관찰된 기계적 특징과 유사함을 보여줍니다.
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